Revue d’articles scientifiques n°9 (16-31 Janvier 2009)


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Un anticorps "universel" dévoile les parties conservées des souches du VIH.

Un des nombreux problèmes que rencontrent les scientifiques dans la lutte contre le SIDA est la capacité de mutation du VIH. Celle-ci signifie que le virus est capable de modifier la composition de ses protéines pour échapper au système immunitaire. En effet, chaque anticorps de l’organisme peut se lier à une partie spécifique des protéines du virus pour le bloquer. Si la protéine est légèrement modifiée par le virus, l’anticorps n'est plus capable de se lier et devient inefficace. De la même façon, les antirétroviraux fonctionnent généralement en bloquant l'activité d'une protéine par liaison avec un domaine de celle-ci.
Il est ainsi très important de découvrir quelles sont les fractions des protéines qui sont conservées, c'est-à-dire qui ne peuvent pas être modifiées par le virus car elles sont essentielles pour sa réplication.
Une équipe de chercheurs américaine a découvert un anticorps capable de se lier avec la protéine d'enveloppe de nombreuses formes de VIH-1. Cet anticorps, baptisé m36, se lie à une zone de l'enveloppe très conservée entre les différentes souches du VIH et qui apparaît exclusivement lorsque la protéine se lie à son récepteur avant de pénétrer dans une cellule. L'importance de cette partie de la protéine lors de l'entrée du virus dans la cellule explique pourquoi elle ne peut pas être facilement modifiée par le virus.
Des molécules dérivées de m36 auront donc un potentiel important pour la prévention et la thérapie du VIH car le virus ne pourra muter la zone ciblée par m36 sans perdre sa capacité de multiplication. M36 permettra également d'identifier chez le virus d'autres structures conservées et essentielles pour sa réplication.

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Chen W, et al. Human domain antibodies to conserved sterically restricted regions on gp120 as exceptionally potent cross-reactive HIV-1 neutralizers. Proc Natl Acad Sci U S A. 2008 Nov 4


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