Vulgarisation Scientifique des résultats de la recherche sur le SIDA / VIH

Revue d’articles scientifiques n°29 (16-31 Décembre 2009)


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La structure interne du virus corrigée

La capside est le cœur du virus dans lequel se trouve son matériel génétique. Différents travaux publiés récemment (voir lettre de SIDABLOG n°19 et 20) ont permis de mieux comprendre sa structure. La protéine de capside (CA) est composée de deux domaines : le domaine N-terminal (N-term) et C-terminal (C-term). Après plusieurs cristallographies, des chercheurs ont mené des études de microscopie cryoélectronique (cryoEM) et de résonance magnétique nucléaire (RMN) afin d’affiner cette structure. Tout d’abord, ils ont montré que les protéines de la CA s’assemblent en tubules, formés de deux épaisseurs. Cette technique leur a permis de caractériser la couche externe qui est formée par les domaines N-term qui s’assemblent en hexamères. Ils obtiennent ainsi une structure 3D de cet assemblage tubulaire, pouvant être considéré comme une enveloppe.
Ensuite, ils ont montré que les parties C-term s’assemblent par paires. Ce résultat confirme l’étude par cryoEM. Ces parties C-Term semblent alors former la couche interne de l’enveloppe du tubule. De plus, ils mettent en évidence des sites d’interactions entre ces différentes protéines CA au sein de l’assemblage tubulaire : le premier entre deux domaines C-Term, permettant la formation d’un dimère ; et le second entre les domaines N et C-term rendant cette structuration asymétrique. Grâce à des études de mutagenèse, ils montrent alors que cette organisation asymétrique est importante pour l’infectibilité des virions car elle contrôle l’assemblage de la capside mais également son possible désassemblage lors de l’infection : elle permet l’entrée du matériel génétique viral au cœur de la cellule.
Ainsi ces études structurales sont essentielles. En effet, le développement d’une drogue ciblant la CA devrait s’orienter sur ces liaisons pour être efficace.

Organisation de la capside

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Structural convergence between Cryo-EM and NMR reveals intersubunit interactions critical for HIV-1 capsid function. Byeon IJ, Meng X, Jung J, Zhao G, Yang R, Ahn J, Shi J, Concel J, Aiken C, Zhang P, Gronenborn AM. Cell. 2009 Nov 13;139(4):780-90.


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